Is cuid riachtanach de struchtúr tríthoiseach go leor próitéiní bannaí disulfide.Is féidir na bannaí comhfhiúsacha seo a fháil i mbeagnach gach peiptíd eischeallach agus móilíní próitéine.
Cruthaítear nasc déshuilfíde nuair a fhoirmíonn adamh sulfair cistéin nasc comhfhiúsach singil leis an leath eile den adamh sulfair chistinn ag suíomhanna éagsúla sa phróitéin.Cuidíonn na bannaí seo le próitéiní a chobhsú, go háirithe iad siúd atá secreted ó chealla.
Tá roinnt gnéithe i gceist le foirmiú éifeachtach bannaí disulfide, mar shampla bainistiú cuí cistéiní, cosaint iarmhair aimínaigéad, modhanna a bhaint as grúpaí cosanta, agus modhanna péireála.
Bhí peptides grafted le bannaí disulfide
Tá teicneolaíocht fáinne bannaí disulfide aibí ag orgánach Gutuo.Mura bhfuil ach péire Cys amháin sa pheptíde, tá an foirmiú bannaí disulfide díreach.Déantar peptides a shintéisiú i gcéimeanna soladacha nó leachtacha,
Rinneadh é a ocsaídiú ansin i dtuaslagán pH8-9.Tá an tsintéis sách casta nuair is gá dhá phéire nó níos mó de bhannaí disulfide a fhoirmiú.Cé go gcuirtear foirmiú bannaí disulfide i gcrích go déanach sa scéim shintéiseach de ghnáth, uaireanta bíonn buntáiste ag baint le tabhairt isteach disulfides réamhfhoirmithe chun slabhraí peptide a nascadh nó a fhadú.Is grúpa cosanta Cys é Bzl, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, etc., a úsáidtear go forleathan i symbiont.Speisialtóireacht againn i sintéis peptíde déshuilfíde lena n-áirítear:
1. Cruthaítear dhá phéire de naisc déshulfíde laistigh den mhóilín agus cruthaítear dhá phéire naisc déshulfíde idir na móilíní
2. Cruthaítear trí phéire de naisc déshulfíde laistigh den mhóilín agus cruthaítear trí phéire naisc déshulfíde idir na móilíní
3. Sintéis polaipeiptíde insulin, áit a bhfoirmítear dhá phéire de bhannaí disulfide idir seichimh éagsúla peptide
4. Sintéis de thrí phéire peiptídí díshulfíde-nasctha
Cén fáth a bhfuil aimínghrúpa cistéinile (Cys) chomh speisialta?
Tá grúpa imoibríoch an-ghníomhach ag slabhra taobh Cys.Cuirtear fréamhacha saor in aisce agus grúpaí eile in ionad na n-adamh hidrigine sa ghrúpa seo go héasca, agus mar sin is féidir leo bannaí comhfhiúsacha a fhoirmiú go héasca le móilíní eile.
Is cuid thábhachtach de struchtúr 3D go leor próitéiní bannaí disulfide.Is féidir le bannaí droichead disulphide elasticity an pheptíde a laghdú, an stiffness a mhéadú, agus líon na n-íomhánna féideartha a laghdú.Tá an teorannú íomhá seo riachtanach do ghníomhaíocht bhitheolaíoch agus cobhsaíocht struchtúrach.D'fhéadfadh go mbeadh a athsholáthar drámatúil do struchtúr iomlán an phróitéin.Is cobhsaitheoir helix iad aimínaigéid hidreafóbach mar Dew, Ile, Val.Toisc go gcobhsaíonn sé an banna disulfide-α-helix de fhoirmiú cistéin fiú mura ndéanann cistéin bannaí déshilfíde.Is é sin, dá mbeadh gach iarmhar cistéin sa stát laghdaithe, (-SH, ag iompar grúpaí sulfhydryl saor in aisce), bheadh céatadán ard de blúirí helical indéanta.
Tá na naisc disulfíde déanta ag cistéin marthanach do chobhsaíocht an struchtúir threasaigh.I bhformhór na gcásanna, SS Droichid idir bannaí is gá chun foirmiú na struchtúr ceathartha.Uaireanta tá na hiarmhair cistéin a fhoirmíonn bannaí disulfide i bhfad óna chéile sa struchtúr bunscoile.Is é topology bannaí disulfide an bonn le haghaidh anailíse ar hoimeolaíocht bunstruchtúr próitéine.Tá na hiarmhair cistéin de na próitéiní homalógacha caomhnaithe go mór.Ní raibh ach tryptophan níos caomhnaithe go staitistiúil ná cistéin.
Tá an cistéin suite i lár shuíomh catalaíoch an thiolase.Is féidir le cistéin idirmheánacha acyl a fhoirmiú go díreach leis an tsubstráit.Feidhmíonn an fhoirm laghdaithe mar "maolán sulfair" a choimeádann an cistéin sa phróitéin sa stát laghdaithe.Nuair a bhíonn an pH íseal, bíonn an chothromaíocht i bhfabhar an fhoirm laghdaithe -SH, ach i dtimpeallachtaí alcaileacha tá -SH níos mó seans maith a bheith ocsaídithe go -SR, agus is adamh hidrigine é R.
Is féidir le cistéin freagairt freisin le sárocsaíd hidrigine agus sárocsaídí orgánacha mar dhíthocsaineach.
Am postála: Bealtaine-19-2023