Is cuid fíor-riachtanach de struchtúr tríthoiseach go leor próitéiní iad bannaí disulfide. Is féidir na bannaí comhfhiúsacha seo a fháil i mbeagnach gach peiptíd eisiach agus móilíní próitéine.
Cruthaítear banna disulfide nuair a chruthaíonn adamh sulfair cistéin banna aonair comhfhiúsach leis an leath eile den adamh sulfair cistín ag suíomhanna éagsúla sa phróitéin. Cabhraíonn na bannaí seo le próitéiní a chobhsú, go háirithe iad siúd a chuirtear le cealla.
Is éard atá i gceist le foirmiú éifeachtach na mbannaí disulfide ná roinnt gnéithe amhail bainistíocht chuí a dhéanamh ar chistéiní, cosaint iarmhair aimínaigéid, modhanna bainte grúpaí cosanta, agus modhanna pairing.
Rinneadh peiptídí a ghreamú le bannaí disulfide
Tá teicneolaíocht fáinne bannaí aibí disulfide ag orgánach Gutuo. Mura bhfuil ach péire amháin Cys sa pheiptíd, tá an foirmiú bannaí disulfide simplí. Déantar peiptídí a shintéisiú i gcéimeanna soladacha nó leachtacha,
Rinneadh é a ocsaídiú ansin i dtuaslagán Ph8-9. Tá an sintéis sách casta nuair is gá dhá phéire nó níos mó de bhannaí disulfide a fhoirmiú. Cé go gcríochnaítear foirmiú bannaí disulfide de ghnáth go déanach sa scéim shintéiseach, uaireanta bíonn buntáiste ag baint le disulfides réamhdhéanta a thabhairt isteach chun slabhraí peiptíde a nascadh nó a fhadú. Is grúpa cosanta Cys é BZL, MEB, Mob, TBU, TRT, TMOB, TMTR, ACM, NPYS, etc., a úsáidtear go forleathan i Symbiont. Déanaimid speisialtóireacht ar shintéis peiptíde disulphide lena n -áirítear:
1. Déantar dhá phéire de bhannaí disulfide a fhoirmiú laistigh den mhóilín agus déantar dhá phéire bannaí disulfide idir na móilíní
2. Déantar trí phéire de bhannaí disulfide a fhoirmiú laistigh den mhóilín agus cruthaítear trí phéire bannaí disulfide idir na móilíní
3. Sintéis polaipeiptíde insline, áit a ndéantar dhá phéire bannaí disulfide a fhoirmiú idir seichimh peiptíde éagsúla
4.
Cén fáth a bhfuil Grúpa Amino Cistinyl (Cys) chomh speisialta sin?
Tá grúpa imoibríoch an -ghníomhach ag an taobh -slabhra Cys. Is furasta fréamhacha saor in aisce agus grúpaí eile a chur in ionad na n -adamh hidrigine sa ghrúpa seo, agus mar sin is féidir leo bannaí comhfhiúsacha a chruthú go héasca le móilíní eile.
Is cuid thábhachtach de struchtúr 3D go leor próitéiní iad bannaí disulfide. Is féidir le bannaí droichid disulphide leaisteachas na peiptíde a laghdú, an stiffness a mhéadú, agus líon na n -íomhánna féideartha a laghdú. Tá an teorannú íomhá seo riachtanach do ghníomhaíocht bhitheolaíoch agus do chobhsaíocht struchtúrach. D'fhéadfadh a athsholáthar a bheith drámatúil do struchtúr foriomlán na próitéine. Is cobhsaitheoir Helix iad aimínaigéid hidreafóbacha amhail drúcht, Ile, Val. Toisc go gcobhsaíonn sé an α-Helix de fhoirmiú cistéin-bhanna-bhanna fiú mura gcruthaíonn cistéin bannaí disulfide. Is é sin, dá mbeadh na hiarmhair cistéin go léir sa stát laghdaithe, (-sh, ag iompar grúpaí sulfhydryl saor in aisce), bheadh céatadán ard de na blúirí helical indéanta.
Tá na bannaí disulfide a chruthaíonn cistéin durable do chobhsaíocht an struchtúir threasaigh. I bhformhór na gcásanna, tá droichid S-S idir bannaí riachtanach chun struchtúir cheathartha a fhoirmiú. Uaireanta bíonn na hiarmhair chistéin a chruthaíonn bannaí disulfide i bhfad óna chéile sa phríomhstruchtúr. Is é topology na mbannaí disulfide an bunús le hanailís a dhéanamh ar homalóg phríomhstruchtúir próitéine. Tá iarmhair chistéin na bpróitéiní homalógacha an -chaomhnaithe. Ní raibh ach tryptophan níos caomhnaithe go staitistiúil ná cistéin.
Tá an cistéin suite i lár shuíomh catalaíoch an thiolase. Is féidir le cistéin idirmheánacha acyl a chruthú go díreach leis an tsubstráit. Feidhmíonn an fhoirm laghdaithe mar "mhaolán sulfair" a choinníonn an cistéin sa phróitéin sa stát laghdaithe. Nuair a bhíonn an pH íseal, tá an chothromaíocht i bhfabhar an fhoirm laghdaithe -sh, ach i dtimpeallachtaí alcaileacha -tá seans níos mó ann go ndéanfar ocsaídiú a dhéanamh ar fhoirm, agus is adamh hidrigine é R.
Is féidir le cistéin freagairt freisin le sárocsaíd hidrigine agus le sárocsaídí orgánacha mar shíntocsúlacht.
Iar-am: 2025-07-02